Diversité des β-lactamases
Certaines classes de !-lactamases sont hétérogènes autant sur le plan structural
que sur le plan fonctionnel. C'est le cas des oxacillinases (!-lactamases de la
classe D de Ambler) qui comportent des dizaines d'enzymes dont les plus
répandues, comme OXA-1, se comportent comme des pénicillinases (Tableau 2),
tandis certaines autres, comme OXA-23 et OXA-48, ont un spectre d’hydrolyse
beaucoup plus large. OXA-23 et OXA-48 hydrolysent les céphalosporines et les
carbapénems. Ces enzymes ont été détectées dans des souches de Acinetobacter
baumannii résistantes à l'imipénem. La combinaison de la faible activité
carbapénémasique de ces oxacillinases avec la faible perméabilité membranaire
naturelle des Acinetobacter confère une résistance de haut niveau à l'imipénem et
à l'ertapénem.
Certaines classes de !-lactamases sont hétérogènes autant sur le plan structural
que sur le plan fonctionnel. C'est le cas des oxacillinases (!-lactamases de la
classe D de Ambler) qui comportent des dizaines d'enzymes dont les plus
répandues, comme OXA-1, se comportent comme des pénicillinases (Tableau 2),
tandis certaines autres, comme OXA-23 et OXA-48, ont un spectre d’hydrolyse
beaucoup plus large. OXA-23 et OXA-48 hydrolysent les céphalosporines et les
carbapénems. Ces enzymes ont été détectées dans des souches de Acinetobacter
baumannii résistantes à l'imipénem. La combinaison de la faible activité
carbapénémasique de ces oxacillinases avec la faible perméabilité membranaire
naturelle des Acinetobacter confère une résistance de haut niveau à l'imipénem et
à l'ertapénem.
Les variants enzymatiques
Des modifications dans la structure d'une !-lactamase, soit par substitution
ponctuelle, délétion ou insertion d'acides aminés, peuvent conduire à des
altérations des paramètres enzymatiques. Ces modifications peuvent conduire à un
élargissement du spectre d'hydrolyse. Par exemple la pénicillinase plasmidique
TEM peut devenir une BLSE après substitutions de certains acides aminés.
D’autres mutations peuvent altérer la sensibilité de la !-lactamase TEM aux
inhibiteurs. Ces variants résistants à l'acide clavulanique sont dénommés des TRI
(pour TEM Résistant aux Inhibiteurs).
Des modifications dans la structure d'une !-lactamase, soit par substitution
ponctuelle, délétion ou insertion d'acides aminés, peuvent conduire à des
altérations des paramètres enzymatiques. Ces modifications peuvent conduire à un
élargissement du spectre d'hydrolyse. Par exemple la pénicillinase plasmidique
TEM peut devenir une BLSE après substitutions de certains acides aminés.
D’autres mutations peuvent altérer la sensibilité de la !-lactamase TEM aux
inhibiteurs. Ces variants résistants à l'acide clavulanique sont dénommés des TRI
(pour TEM Résistant aux Inhibiteurs).
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