-Lactamines
Structure chimique
Les !-lactamines tirent leur nom du cycle !-lactame qui caractérise leur
structure chimique (Figure 2). En fonction de l'hétérocycle associé au cycle !-
lactame, on distingue les pénicillines, les céphalosporines, les carbapénems, et les
monobactames.
De plus, en fonction des chaînes latérales R1 et/ou R2 (Figure 2), on
distingue parmi les pénicillines: la pénicilline G, la pénicilline V, les pénicillines
M, les carboxypénicillines, les acyluréidopénicillines (Tableau 1). De même,
parmi les céphalosporines, on distingue en fonction des chaînes latérales R1 et R2
les céphalosporines de première, de seconde et de troisième générations, et les
céphalosporines zwittérioniques, appelées abusivement céphalosporines de
quatrième génération
Structure chimique
Les !-lactamines tirent leur nom du cycle !-lactame qui caractérise leur
structure chimique (Figure 2). En fonction de l'hétérocycle associé au cycle !-
lactame, on distingue les pénicillines, les céphalosporines, les carbapénems, et les
monobactames.
De plus, en fonction des chaînes latérales R1 et/ou R2 (Figure 2), on
distingue parmi les pénicillines: la pénicilline G, la pénicilline V, les pénicillines
M, les carboxypénicillines, les acyluréidopénicillines (Tableau 1). De même,
parmi les céphalosporines, on distingue en fonction des chaînes latérales R1 et R2
les céphalosporines de première, de seconde et de troisième générations, et les
céphalosporines zwittérioniques, appelées abusivement céphalosporines de
quatrième génération
peptidoglycane. Par analogie structurale avec le dipeptide D-alanyl-D-alanine,
elles inhibent les PLP (protéines liant la pénicilline) qui se trouvent sur la face
externe de la membrane cytoplasmique. Les PLP sont des enzymes qui exercent
une activité transglycosylase, transpeptidase, ou carboxypeptidase. Le nombre et
la nature des PLP varient selon les espèces bactériennes et elles sont numérotées
en fonction de leurs masses moléculaires décroissantes : PLP 1, PLP 2, ... (une
même numérotation peut donc correspondre à des PLP différentes selon les
espèces). Chez Escherichia coli on distingue sept PLP : 1A, 1B, 2, 3, 4, 5 et 6 ;
quatre sont connues chez Staphylococcus aureus, cinq chez Streptococcus
pneumoniae et Enterococcus faecalis.
Les PLP 1A, 1B, 2 et 3 de Escherichia coli ont une activité
transpeptidasique avec toutefois des différences d’activité. Ainsi, l’inhibition des
PLP 1A et 1B provoque la lyse des bactéries, l’inhibition de la PLP 2 provoque la
formation de bactéries ovoïdes et celle de la PLP 3 l’apparition de formes
filamenteuses non cloisonnées. Les PLP 1A, 1B et 3 ont aussi une activité
transglycosylase qui n'est pas inhibée par les !-lactamines. Les PLP 4, 5 et 6 de
Escherichia coli sont moins importantes, elles ont une activité carboxypeptidase
dont l'inhibition par les !-lactamines ne modifie pas la division cellulaire.
Les !-lactamines ont des affinités variables pour les PLP ce qui explique
leur différence d’action. Ainsi, la pénicilline G se fixe principalement sur les PLP
1A, 1B, 2, 3 et, dans une moindre mesure la PLP 4 ; l’ampicilline sur les PLP 2 et
3 ; l’amoxicilline sur les PLP 1A et 3 ; toutes les céphalosporines se fixent sur la
PLP 1A et certaines céphalosporines (céfalotine, céfuroxime, céfamandole,
céfotaxime, ceftazidime) se fixent sur la PLP 3, les carbapénèmes se fixent sur les
PLP2 et 3.
elles inhibent les PLP (protéines liant la pénicilline) qui se trouvent sur la face
externe de la membrane cytoplasmique. Les PLP sont des enzymes qui exercent
une activité transglycosylase, transpeptidase, ou carboxypeptidase. Le nombre et
la nature des PLP varient selon les espèces bactériennes et elles sont numérotées
en fonction de leurs masses moléculaires décroissantes : PLP 1, PLP 2, ... (une
même numérotation peut donc correspondre à des PLP différentes selon les
espèces). Chez Escherichia coli on distingue sept PLP : 1A, 1B, 2, 3, 4, 5 et 6 ;
quatre sont connues chez Staphylococcus aureus, cinq chez Streptococcus
pneumoniae et Enterococcus faecalis.
Les PLP 1A, 1B, 2 et 3 de Escherichia coli ont une activité
transpeptidasique avec toutefois des différences d’activité. Ainsi, l’inhibition des
PLP 1A et 1B provoque la lyse des bactéries, l’inhibition de la PLP 2 provoque la
formation de bactéries ovoïdes et celle de la PLP 3 l’apparition de formes
filamenteuses non cloisonnées. Les PLP 1A, 1B et 3 ont aussi une activité
transglycosylase qui n'est pas inhibée par les !-lactamines. Les PLP 4, 5 et 6 de
Escherichia coli sont moins importantes, elles ont une activité carboxypeptidase
dont l'inhibition par les !-lactamines ne modifie pas la division cellulaire.
Les !-lactamines ont des affinités variables pour les PLP ce qui explique
leur différence d’action. Ainsi, la pénicilline G se fixe principalement sur les PLP
1A, 1B, 2, 3 et, dans une moindre mesure la PLP 4 ; l’ampicilline sur les PLP 2 et
3 ; l’amoxicilline sur les PLP 1A et 3 ; toutes les céphalosporines se fixent sur la
PLP 1A et certaines céphalosporines (céfalotine, céfuroxime, céfamandole,
céfotaxime, ceftazidime) se fixent sur la PLP 3, les carbapénèmes se fixent sur les
PLP2 et 3.
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