Les streptogramines (ou synergistines)
Mélanges complexes de 2 types de molécules agissant en synergie:
streptogramines A (macrolactones polyinsaturés) et les streptogramines B
(polypeptides cycliques).
Il existe actuellement deux spécialités commercialisées : la
prystinamycine qui est extraite de Streptomyces pristinaespiralis et le
Synercid TM qui est un dérivé semi-synthétique de la pristinamycine.
Mélanges complexes de 2 types de molécules agissant en synergie:
streptogramines A (macrolactones polyinsaturés) et les streptogramines B
(polypeptides cycliques).
Il existe actuellement deux spécialités commercialisées : la
prystinamycine qui est extraite de Streptomyces pristinaespiralis et le
Synercid TM qui est un dérivé semi-synthétique de la pristinamycine.
Mode d'action
Les macrolides, les lincosamides, et la streptogramine B se fixent de façon
réversible sur la sous-unité 50S au voisinage du site P. Ils inhibent l’élongation du
peptide en cours de synthèse en bloquant l'activité peptidyl-transférase (Figure 4).
Le mode d'action des kétolides fait intervenir une liaison à la sous-unité 50S
du ribosome bactérien comme les macrolides conventionnels, mais il existe
également un deuxième site d'interaction avec cette même sous-unité 50S. Cette
seconde liaison explique la persistance de l'activité des kétolides vis-à-vis des
souches bactériennes qui ont développé des mécanismes de résistances vis-à-vis
des macrolides.
L'action de ces composés (macrolides, lincosamides, streptogramine B, kétolides)
est bactériostatique.
23
La streptogramine A agit juste après l'étape d'initiation. Elle se fixe de façon
réversible sur la sous-unité 50S et inhibe l'élongation en bloquant l'étape de
reconnaissance et l'étape de transfert. De plus, la fixation de la streptogramine A
augmente l'affinité entre le ribosome et la steptogramine B,
ce qui renforce
l'action antibactérienne de cette molécule.
La streptogramine A et la streptogramine B, pris isolément, entraînent une
bactériostase par blocage réversible de la synthèse protéique. Le mélange des
deux composants inhibe la croissance à des concentrations plus faibles et entraîne
une bactéricidie par blocage irréversible des synthèses protéiques.
Les macrolides, les lincosamides, et la streptogramine B se fixent de façon
réversible sur la sous-unité 50S au voisinage du site P. Ils inhibent l’élongation du
peptide en cours de synthèse en bloquant l'activité peptidyl-transférase (Figure 4).
Le mode d'action des kétolides fait intervenir une liaison à la sous-unité 50S
du ribosome bactérien comme les macrolides conventionnels, mais il existe
également un deuxième site d'interaction avec cette même sous-unité 50S. Cette
seconde liaison explique la persistance de l'activité des kétolides vis-à-vis des
souches bactériennes qui ont développé des mécanismes de résistances vis-à-vis
des macrolides.
L'action de ces composés (macrolides, lincosamides, streptogramine B, kétolides)
est bactériostatique.
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La streptogramine A agit juste après l'étape d'initiation. Elle se fixe de façon
réversible sur la sous-unité 50S et inhibe l'élongation en bloquant l'étape de
reconnaissance et l'étape de transfert. De plus, la fixation de la streptogramine A
augmente l'affinité entre le ribosome et la steptogramine B,
ce qui renforce
l'action antibactérienne de cette molécule.
La streptogramine A et la streptogramine B, pris isolément, entraînent une
bactériostase par blocage réversible de la synthèse protéique. Le mélange des
deux composants inhibe la croissance à des concentrations plus faibles et entraîne
une bactéricidie par blocage irréversible des synthèses protéiques.
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